Урок 28. Роль ферментів у забезпеченні процесів метаболізму клітини та цілісного організму
04.02.2021
Завдання:
Опрацювати матеріали за силками
- Переглянути відео
https://www.youtube.com/watch?v=nqc3CTJC1VA
https://www.youtube.com/watch?v=Ye4xycMj6-Y
- презентацію
- посилання на підручник
https://pidruchnyk.com.ua/1130-biologiya-ekologiya-10-klas-sobol.html
§25, стр.98-101
- підготувати повідомлення про роль вітамінів в обміні речовин на прикладі організму людини..
- Створити конспект теми
Записати конспект у зошит, сфотографувати та надіслати на електронну пошту anuta.halangot@gmail.com або на Viber 0666 10 30 24 З приміткою групи, вказати прізвище та ім’я.
Поняття про ферменти
Ферменти — це біологічні каталізатори, які належать до білкової природи та синтезуються в клітинах живих організмів. Ферменти координують і прискорюють біохімічні реакції, які регулюють обмін речовин. Без них реакції в клітинах відбувалися б надто повільно і не могли б підтримувати життя.
Зазвичай фермент складається з двох частин: білкової — апоферменту та небілкової — коферменту. Роль коферменту виконують спеціальні органічні речовини — вітаміни, атоми металів та ще деякі сполуки. Білкова частина може мати третинну чи четвертинну структуру.
Ферменти каталізують певні реакції, впливаючи на конкретну речовину — субстрат. Зазвичай назви ферментів даються саме за субстратами, на які вони впливають, з додаванням закінчення -аза.
2. Властивості та функції ферментів
У молекулі ферменту міститься група особливо активних амінокислот, які утворюють активний центр ферменту, здатний діяти лише з відповідною речовиною — субстратом. При цьому субстрат є специфічним для певного ферменту і підходить за своєю структурою і фізико-хімічними властивостями активного центру як ключ до замка. Тому перебіг реакції субстрату з ферментом відбувається миттєво. Після реакції такий утворений комплекс розкладається з утворенням нових продуктів. Речовини, що утворилися, відразу ж відокремлюються від ферменту, який відновлює свою функції і стає здатним здійснювати ту саму реакцію.
Властивості ферментів:
• каталізують тільки енергетично можливі реакції;
• прискорюють пряму і зворотну реакції, не зміщуючи напрямку хімічної рівноваги;
• у ході реакції залишаються незмінними і до складу кінцевого продукту не входять;
• мають високу специфічність дії (зазвичай один фермент каталізує одну реакцію);
• значно ефективніші за звичайні небіологічні каталізатори (кожна ферментна молекула виконує від декількох тисяч до декількох мільйонів «операцій» за одну секунду та може прискорювати реакції в мільярди разів);
• діють у м’яких умовах (фізіологічні значення рН, температура тіла, нормальний атмосферний тиск);
• є каталізаторами, активність яких може регулюватися, тобто збільшуватися або зменшуватися.
Функції ферментів:
• сприяють перетворенню одних речовин — субстратів на продукти;
• є каталізаторами в усіх біохімічних реакціях;
• скеровують та регулюють обмін речовин організму;
• знижують енергію активації хімічних процесів в організмі.
3. Ферментативний каталіз: етапи та механізми
У ферментній реакції можна виділити такі етапи:
1) Приєднання субстрату (S) до ферменту (E) з утворенням фермент-субстратного комплексу (E-S).
2) Перетворення фермент-субстратного комплексу на один або кілька перехідних комплексів (E-X) за одну чи кілька стадій.
3) Перетворення перехідного комплексу на комплекс ферментпродукт (E-P).
4) Відділення кінцевих продуктів від ферменту.
Механізми каталізу:
1) Кислотно-лужний каталіз: в активному центрі ферменту містяться групи специфічних амінокислотних залишків, які є гарними донорами (-COOH, -NH+3, -SH, -OH) або акцепторами (-COO-, -NH2, -S-, -O-) електронів. Такі групи є потужними каталізаторами багатьох органічних реакцій.
2) Ковалентний каталіз: ферменти реагують зі своїми субстратами, утворюючи за допомогою ковалентних зв’язків дуже нестабільні фермент-субстратні комплекси, з яких у ході внутрішньомолекулярних перебудов утворюються продукти реакції.
Типи ферментативних реакцій
1) Тип «пінг-понг»: фермент спочатку взаємодіє із субстратом А, відбираючи в нього певні хімічні групи і перетворюючи на відповідний продукт. Потім до ферменту приєднується субстрат Б і отримує ці хімічні групи.
2) Тип послідовних реакцій: до ферменту послідовно приєднуються субстрати А та Б, утворюючи «потрійний комплекс». Після цього відбувається каталіз. Продукти реакції також послідовно від’єднуються від ферменту.
3) Тип випадкових взаємодій: субстрати А та Б приєднуються до ферменту в будь-якому порядку, невпорядковано, і після каталізу так само від’єднуються.
4. Способи регуляції активності ферментів
Активність ферментів змінюється з часом залежно від умов. Головна мета такої чутливості ферментів — реагувати на зміни зовнішніх та внутрішніх умов у клітини. Як це регулюється?
1) Доступність субстрату чи коферменту: швидкість, з якою речовини взаємодіють одна з одною, залежить від їхньої концентрації. Зміна кількості хоча б одного із субстратів припиняє або починає реакцію.
Приклад: наявність оксалоацетату (щавлевооцтова кислота) у циклі трикарбонових кислот.
2) Компартменталізація: зосередження ферментів та їхніх субстратів в одній органелі — ЕПС, мітохондріях, лізосомах, ядрі, плазматичній мембрані і т. д.
Приклад: ферменти циклу трикарбонових кислот та окиснення жирних кислот містяться в мітохондріях, ферменти синтезу білка — в рибосомах.
3) Генетична регуляція: зміна кількості ферменту внаслідок збільшення або зменшення його синтезу.
Приклад: зникнення травних ферментів за тривалого голодування; синтез лактозосинтетази під час вагітності та після пологів.
4) Частковий протеоліз проферментів: синтез деяких ферментів здійснюється у вигляді більш великого попередника, і після надходження у потрібне місце цей фермент активується через відщеплення одного чи кількох пептидних фрагментів. Приклад: активація травних ферментів трипсиногену, пепсиногену, факторів плазми системи зсідання крові.
5) Алостерична регуляція: алостеричні ферменти побудовані з двох або більше субодиниць. Одні одиниці мають алостеричний центр і є регуляторними. Приєднання ефектора до алостеричної (регуляторної) одиниці змінює конформацію білка і, відповідно, активність каталітичної субодиниці.
Приклад: фермент енергетичного розкладу глюкози фосфофруктокіназа регулюється проміжними і кінцевими продуктами цього розкладу.
6) Білок-білкова взаємодія: регуляторами є не метаболіти хімічних реакцій, а специфічні білки.
Приклад: мембранний фермент аденілатциклаза є чутливою до взаємодії G-білка, який сам активується в разі дії на клітину деяких гормонів (наприклад, адреналіну і глюкагону).
7) Ковалентна (хімічна) модифікація: оборотне приєднання або відщеплення певної групи, завдяки чому змінюється активність ферменту.
Приклад: у м’язах ферменти глікогенфосфорилаза (під час навантаження) та глікогенсинтетаза (під час відпочинку).
